Hélice pi

Vista lateral de una hélice pi de residuos de L-alanina. En magenta se señalan dos enlaces de hidrógeno al mismo grupo peptídico; la distancia oxígeno-hidrógeno es de 1,65 Å. La cadena de la proteína se dirige hacia arriba; su extremo N-terminal está abajo y el C-terminal arriba. Las cadenas laterales apuntan ligeramente hacia el extremo N-terminal.

Una hélice pi (o hélice π) es un tipo de estructura secundaria de proteínas encontrada particularmente en proteínas de membrana.

Estructura estándar

En una hélice pi estándar, los aminoácidos están dispuestos de forma helicoidal en sentido horario. Cada aminoácido corresponde a 87° en el giro de la hélice (es decir, la hélice tiene 4,1 residuos por vuelta) y una traslación de 1,15 Å (0,115 nm) en el eje de la hélice. El grupo N-H de un aminoácido forma un enlace por puente de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido cinco residuos anterior; estas repeticiones de enlaces de hidrógeno i+5→i definen la hélice pi.

Los residuos en las hélices pi adoptan ángulos diedros (φ, ψ) de -55°, -70°, de tal forma que el ángulo ψ de un residuo y el ángulo φ del siguiente suman aproximadamente unos -125°.

La fórmula general de rotación del ángulo Ω por residuo de cualquier hélice polipeptídica con configuración trans está dada por la ecuación:

$3 \cos \Omega = 1 - 4 \cos^{2} \left[ \left(\phi + \psi \right)/2 \right]$

Estructura antihoraria

En principio es posible una versión antihoraria de la hélice pi cambiando el signo de los ángulos diedros (φ, ψ) a 55°, 70°. Esta imagen pseudoespecular de la hélice tiene el mismo número de residuos por vuelta (4,1) y una traslación de 1,5 Å por residuo. No es una imagen especular perfecta debido a que los residuos de aminoácidos conservan su quiralidad. Es difícil encontrar una hélice pi larga en proteínas debido a que entre los aminoácidos solo la glicina puede llegar a tomar ángulos diedros φ positivos de 55°.

Referencias

• L. Pauling, R.B. Corey and H.R. Branson (1951) "The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain", Proc. Natl. Acad. Sci. USA 37: 205-211. PMCID:PMC1063337