Histona metiltransferasa

Histona metiltransferasa
HUGO	24650
Símbolo	EHMT1
Datos genéticos
Locus	Cr. 9 [1]
Bases de datos
Número EC	2.1.1.43
Entrez	79813
OMIM	607001
RefSeq	NM_024757
UniProt	Q9H9B1

Las histona metiltransferasas (o HMT) son enzimas, tanto del tipo histona-lisina N-metiltransferasa como del tipo histona-arginina N-metiltransferasa, que presentan la capacidad de transferir de uno a tres grupos metilo desde el cofactor S-Adenosil metionina a los residuos de lisina y arginina de las histonas, generando así residuos de mono-, di- ó trimetil-lisina, o bien residuos de mono- ó dimetil-arginina. Estas proteínas suelen contener un dominio SET (de sus siglas en inglés "Su(var)3-9, Enhancer of Zeste, Trithorax"), aunque de ha descrito algún caso como la enzima HMT Dot1 que no presenta este dominio.^[1]

La metilación de histonas juega un papel fundamental en la regulación génica epigenética. Las histonas metiladas son capaces de unirse con mayor afinidad al ADN, impidiendo así el acceso de la maquinaria transcripcional y por tanto de la transcripción de los genes situados en la región regulada.

Este tipo de enzimas se encuentran en diversos órganos, pero se localizan principalmente en el cerebro y en el bazo.

Véase también

• Enzimas modificadoras de histonas
• Histona acetiltransferasa
• Histona deacetilasa
• ARN polimerasa II
• Metilación de histonas

Referencias

1. ↑ Lacoste N, Utley RT, Hunter JM, Poirier GG, Côte J (August 2002). «Disruptor of telomeric silencing-1 is a chromatin-specific histone H3 methyltransferase». J Biol Chem. 277 (34):  pp. 30421–30424. doi:10.1074/jbc.C200366200. PMID 12097318. 

Enlaces externos

• MeSH Histone-Lysine+N-Methyltransferase
• MeSH Protein-Arginine+N-Methyltransferase