Ciclina A2

Ciclina A2
Estructura tridimensional de la ciclina A2.
HUGO	1578
Símbolo	CCNA2
Símbolos alt.	CCN1; CCNA
Datos genéticos
Locus	Cr. 4 q27
Bases de datos
Entrez	890
OMIM	123835
PDB	1e9h
RefSeq	NP_001228
UniProt	P20248

La ciclina A2 (CCNA2) es una proteína codificada en humanos por el gen ccna2.^[1]

La ciclina A1 pertenece a la familia de las ciclinas, la cual se encuentra altamente conservada y cuyos miembros se caracterizan por incrementar drásticamente sus niveles en las células de forma periódica cada vez que se inicia el ciclo celular. Las ciclinas actúan como reguladores de las quinasas dependientes de ciclinas (Cdks). Diferentes ciclinas muestran distintos patrones de expresión y degradación, contribuyendo a la coordinación temporal de cada evento de la mitosis. Al contrario que la ciclina A1, que se expresa en cerebro y testículos (células germinales), la ciclina A2 es todos los tejidos comprobados hasta ahora. Esta ciclina se une y activa a las quinasas Cdk1 y Cdk2, promoviendo así tanto la transición G1/S como la G2/M del ciclo celular.^[2]

Interacciones

La ciclina A2 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

• ITGB3BP^[3]
• Proteína del retinoblastoma-like 1^{[4] [5]}
• E2F1^[6]
• CDC6^{[7] [8]}
• SKP2^{[9] [10]}
• FEN1^[11]

Véase también

• Ciclina A

Referencias

1. ↑ Paterlini P, De Mitri MS, Martin C, Munnich A, Brechot C (Jul 1991). «A TaqI polymorphism in the human cyclin A gene». Nucleic Acids Res 19 (9):  pp. 2516. doi:10.1093/nar/19.9.2516. PMID 1675006. 
2. ↑ «Entrez Gene: CCNA2 cyclin A2».
3. ↑ Ohtoshi, A; Maeda T, Higashi H, Ashizawa S, Yamada M, Hatakeyama M (Jan. 2000). «beta3-endonexin as a novel inhibitor of cyclin A-associated kinase». Biochem. Biophys. Res. Commun. (UNITED STATES) 267 (3):  pp. 947–52. doi:10.1006/bbrc.1999.2007. ISSN 0006-291X. PMID 10673397. 
4. ↑ Dyson, N; Dembski M, Fattaey A, Ngwu C, Ewen M, Helin K (Dec. 1993). «Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1». J. Virol. (UNITED STATES) 67 (12):  pp. 7641–7. ISSN 0022-538X. PMID 8230483. 
5. ↑ Joaquin, Manel; Bessa Maria, Saville Mark K, Watson Roger J (Nov. 2002). «B-Myb overcomes a p107-mediated cell proliferation block by interacting with an N-terminal domain of p107». Oncogene (England) 21 (52):  pp. 7923–32. doi:10.1038/sj.onc.1206001. ISSN 0950-9232. PMID 12439743. 
6. ↑ Xu, M; Sheppard K A, Peng C Y, Yee A S, Piwnica-Worms H (Dec. 1994). «Cyclin A/CDK2 binds directly to E2F-1 and inhibits the DNA-binding activity of E2F-1/DP-1 by phosphorylation». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 14 (12):  pp. 8420–31. ISSN 0270-7306. PMID 7969176. 
7. ↑ Petersen, B O; Lukas J, Sørensen C S, Bartek J, Helin K (Jan. 1999). «Phosphorylation of mammalian CDC6 by cyclin A/CDK2 regulates its subcellular localization». EMBO J. (ENGLAND) 18 (2):  pp. 396–410. doi:10.1093/emboj/18.2.396. ISSN 0261-4189. PMID 9889196. 
8. ↑ Saha, P; Chen J, Thome K C, Lawlis S J, Hou Z H, Hendricks M, Parvin J D, Dutta A (May. 1998). «Human CDC6/Cdc18 associates with Orc1 and cyclin-cdk and is selectively eliminated from the nucleus at the onset of S phase». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 18 (5):  pp. 2758–67. ISSN 0270-7306. PMID 9566895. 
9. ↑ Rosner, Margit; Hengstschläger Markus (Nov. 2004). «Tuberin binds p27 and negatively regulates its interaction with the SCF component Skp2». J. Biol. Chem. (United States) 279 (47):  pp. 48707–15. doi:10.1074/jbc.M405528200. ISSN 0021-9258. PMID 15355997. 
10. ↑ Marti, A; Wirbelauer C, Scheffner M, Krek W (May. 1999). «Interaction between ubiquitin-protein ligase SCFSKP2 and E2F-1 underlies the regulation of E2F-1 degradation». Nat. Cell Biol. (ENGLAND) 1 (1):  pp. 14–9. doi:10.1038/8984. ISSN 1465-7392. PMID 10559858. 
11. ↑ Henneke, Ghislaine; Koundrioukoff Stéphane, Hübscher Ulrich (Jul. 2003). «Phosphorylation of human Fen1 by cyclin-dependent kinase modulates its role in replication fork regulation». Oncogene (England) 22 (28):  pp. 4301–13. doi:10.1038/sj.onc.1206606. ISSN 0950-9232. PMID 12853968.