RuBisCO

RuBisCO

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RuBisCO de las plantas (izquierda) con 8x2 subunidades y de bacterias (derecha) con 2 subunidades

Estructura de la RuBisCO de la plantas

RuBisCO es la forma abreviada con que normalmente se designa a la enzima cuyo nombre completo es ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa oxigenasa. Esta enzima tiene un doble comportamiento que justifica su nombre, catalizando dos procesos opuestos. Primero la fijación del CO₂ a una forma orgánica, lo que justifica su clasificación como carboxilasa. Segundo, la fotorrespiración, en la que actúa como oxigenasa del mismo sustrato. La RuBisCO es la proteína más abundante en la biosfera.

Fijación del carbono

La RuBisCO cataliza el primer paso y más significativo del Ciclo de Calvin, en concreto de la fijación del dióxido de carbono a una forma orgánica. En la reacción se une una molécula de CO₂ a la cadena hidrocarbonada de la ribulosa-1,5-bisfosfato, una pentosa activada energéticamente por la fosforilación de los dos carbonos situados en los extremos de la cadena. A través de un estado de transición de seis carbonos, se forman dos moléculas de ácido 3-fosfoglicérico.

El ciclo de Calvin y la fijación del CO₂ por la RuBisCO son propios de todos los organismos autótrofos. No se dan sólo en fotosintetizadores típicos —como cianobacterias, algas eucarióticas y plantas, que realizan la fotosíntesis oxigénica, sino también en arqueas y bacterias dotadas de metabolismos fotosintetizadores o quimiosintetizadores diversos. La RuBisCO es responsable de la producción primaria de la que parte la circulación de energía en la biosfera. La reacción de fijación del carbono es en sí extremadamente ineficiente; y lo es más aún por la competencia con la función de oxigenasa.

Actividad oxigenasa e ineficiencia

En uno de los ejemplos más notables de la que la “perfección en la Naturaleza” es un mito, la RuBisCO cataliza también la fijación de O₂ sobre la ribulosa-1,5-bisfosfato, en un proceso llamado fotorrespiración, que termina liberando CO₂ y disipando energía. La concentración de O₂ es en la atmósfera es 6.000 veces mayor que la de CO₂, lo que favorece a la fotorrespiración. La ineficiencia de la RuBisCo la convierte, en condiciones normales, en el factor limitante de la fotosíntesis. Actualmente se investiga como modificar genéticamente la enzima para favorecer la productividad agrícola^{[cita requerida]}.

Estructura

La RuBisCO que se observa en los plastos es una proteína oligómera formada por 16 polipéptidos, que son de dos tipos, uno grande (subunidad L) y otro pequeño (subunidad S). Esta estructura se observa también en cianobacterias, lo que no sorprende, ya que al fin y al cabo los plastos eucarióticos derivan evolutivamente de ellas por endosimbiosis. En procariontes distintos de las cianobacterias la RuBisCO forma agregados más sencillos, típicamente de dos subunidades grandes y dos pequeñas.

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